Estado redox de la atpasa mitocondrialinfluencia en su actividad catalitica y en su interaccion con el peptido inhibidor

Resumen

LA ATPASA MITOCONDRIAL DE CORAZON BOVINOPRESENTA TRES CENTROS REDOX CON DIFERENTE VALOR DE POTENCIAL ESTANDAR QUE SE HAN PUESTO DE MANIFIESTO MEDIANTE POTENCIOMETRIA, UTILIZANDO COMO PARAMETRO LA ACTIVIDAD ATPASA. TAMBIEN MEDIANTE POTENCIOMETRIA, SE HA VISTO QUE EL AUMENTO DEL PH DESPLAZA EL POTENCIAL REDOX ESTANDAR DE LOS CENTROS DE LA ATPASA HACIA VALORES MAS NEGATIVOS, MIENTRAS QUE EL ATP LO HACE HACIA VALORES MAS POSITIVOS. POR OTRA PARTE, EXPERIMENTOS CINETICOS MUESTRAN QUE EL PEPTIDO INHIBIDOR DE LA ATPASA PRESENTA UNA MAYOR AFINIDAD POR ESTA EN PRESENCIA DEL AGENTE REDUCTOR DITIONITO. EL DITIONITO NO MODIFICA POR SI MISMO EL GRADO DE UNION DEL PEPTIDO INHIBIDOR A LA ATPASA PERO LO AUMENTA NOTABLEMENTE EN PRESENCIA DEL SUSTRATO ATPMG, ESPECIALMENTE A PH 7,4. SE SUGIERE UN MODELO DE UNION DEL PEPTIDO INHIBIDOR A LA ATPASA QUE INCLUYE DOS RUTAS POSIBLES CON DOS FORMAS DE LA ATPASA CON DIFERENTE AFINIDAD POR EL PEPTIDO INHIBIDOR. EL AGENTE REDUCTOR DITIONITO ACTUARIA AUMENTANDO LA AFINIDAD DE UNION DEL PEPTIDO INHIBIDOR A UNA FORMA DE LA ATPASA CON ALTA AFINIDAD POR AQUEL Y QUE SE INDUCE POR HIDROLISIS DEL ATP. LOS RESULTADOS CINETICOS Y POTENCIOMETRICOS SE HAN INTERPRETADO SEGUN UN MODELO DE ACOPLAMIENTO DIRECTO ENTRE TRASNPORTE DE ELECTRONES Y FOSFORILACION OXIDATIVA QUE IMPLICA UN CICLO DE OXIDO-REDUCCION DE LA ATPASA. SE SUGIERE ADEMAS UN PAPEL REGULADOR PARA EL PEPTIDO INHIBIDOR RELACIONADO CON LA CONSERVACION DE LA ENERGIA Y EL CONTROL DE LAS FUNCIONES RESPIRATORIAS.