Fructosa-1,6-bisfosfatasa en Mytilus galloprovincialis Lmk.
- BARCIA VIEITEZ, RAMIRO
- Juan Ignacio Ramos Martínez Director/a
Universidad de defensa: Universidade de Santiago de Compostela
Año de defensa: 1992
- Germán Sierra Marcuño Presidente/a
- Enrique Antonio Gonzalez Garcia Secretario/a
- Lisardo Boscá Vocal
- Jesus Osorio Pelaez Vocal
- María Esperanza Cerdán Vocal
Tipo: Tesis
Resumen
El trabajo plantea como objetivo fundamental, el conocimiento de los mecanismos regulatorios de la fructosa-1,6 -bisfosfatasa de manto del mejillón Mytilus galloprovincialis Lmk., presente en las rías de Galicia. Esta enzima tiene una masa molecular de 105.000 daltons, siendo la masa molecular de las subunidades de 27.000 daltons, lo cual sugiere que la enzima de manto es un oligomero formado por cuatro subunidades probablemente idénticas. La FBpasa-1 de manto de mejillón presenta un requerimiento absoluto de cationes divalentes, mientras que cationes monovalentes como Na+ y NH4+ producen una fuerte inhibición de la actividad enzimática. Fructosa-2,6-bisfosfato y AMP actúan como inhibidores mixtos de la actividad FBpasa-1, siendo su acción conjunta de tipo sinérgico. En ausencia de AMP y/o fructosa-2,6-bisfosfato la FBpasa-1 de manto fue activada por EDTA y algunos aminoácidos como histidina, ácido aspártico, lisina y alanina. La acción de los aminoácidos citados sobre la FBpasa-1 es muy similar a la ejercida por el EDTA, caracterizándose esta acción por un aumento simultaneo en la Vmax de la reacción y en la Km para la fructosa-1,6-bisfosfato.